Токсины Bacillus anthracis и их роль в патогенезе заболевания
https://doi.org/10.52419/issn2782-6252.2023.4.56
Аннотация
В обзорной статье приводятся актуальные результаты разносторонних исследований, направленных на изучение токсинов Bacillus anthracis. Показаны структурные особенности протективного антигена, летального и отечного факторов. Представлен механизм транслокации комплекса токсинов в цитозоль клетки. Проанализированы направленность действия летального и отечного токсинов на клетки восприимчивого организма и механизмы их цитотоксичности. Описаны механизмы действия токсинов на ранних и системных стадиях развития инфекции. Выявлены вопросы, касающиеся взаимодействия токсинов с клетками-мишенями и их действия на различные органы и ткани макроорганизма, нуждающиеся в дальнейших глубоких исследованиях.
Ключевые слова
Об авторах
А. П. Родионов
Федеральный центр токсикологической, радиационной и биологической безопасности
Россия
Россия
Родионов Александр Павлович, канд.ветеринар.наук
С. В. Иванова
Федеральный центр токсикологической, радиационной и биологической безопасности
Россия
Россия
Иванова Светлана Викторовна, канд.биол.наук
Список литературы
1. Иванова С.В. Получение эритроцитарного сибиреязвенного антигена / С.В. Иванова, Л.А. Мельникова, А.П. Родионов, Х.Н. Макаев // Ветеринарный врач. – 2019. - №2. – С. 22-25.
2. Иванова С.В. Применение эритроцитарного диагностикума для оценки эффективности иммунопрофилактики сибирской язвы у крупного рогатого скота / С.В. Иванова, Л.А. Мельникова, А.П. Родионов, Х.Н. Макаев // Ветеринария. – 2019. - №11. – С. 25-28.
3. Родионов А.П. Особенности природной очаговости сибирской язвы и экологии Bacillus anthracis / А.П. Родионов, Е.А. Артемьева, Л.А. Мельникова, М.А. Косарев, С.В. Иванова // Ветеринария сегодня. – 2021. - №2. – С. 151-158.
4. Родионов А.П. Перспективы применения токсина Bacillus anthracis в терапии онкологических заболеваний / А.П. родионов, С.В. Иванова, Е.А. Артемьева, Л.А. Мельникова // Ветеринария сегодня. – 2022. - №4. – С. 375-381.
5. Родионов А.П. Современные представления о патои иммуногенезе сибирской язвы / А.П. Родионов, С.В. Иванова, Л.А. Мельникова, В.В. Евстифеев // Вопросы нормативно-правового регулирования в ветеринарии. – 2021. – №2. – С. 30-37.
6. Abrami L. Hijacking multivesicular bodies enables long -term and exosome-mediated long-distance action of anthrax toxin / L. Abrami, L. Brandi, M. Moayeri, M.J. Brown, B.A. Krantz et al. // Cell Rep. - 2013. - №5. – Р. 986–96.
7. Abrami L. Membrane insertion of anthrax protective antigen and cytoplasmic delivery of lethal factor occur at different stages of the endocytic pathway / L. Abrami, M. Lindsay, R.G. Parton, S.H. Leppla, van der Goot FG // J. Cell Biol. - 2004. - №166. – Р. 645–51.
8. Agrawal A. Impairment of dendritic cells and adaptive immunity by anthrax lethal toxin / A. Agrawal, J. Lingappa, S.H. Leppla, S. Agrawal, A. Jabbar et al. // Nature. – 2003. - №424. – Р. 329–34.
9. Bradley K.A. Identification of the cellular receptor for anthrax toxin / K.A. Bradley, J. Mogridge, M. Mourez, R.J. Collier, J.A. Young // Nature. – 2001. - №414. – Р. 225–29.
10. Coggeshall K.M. The sepsis model: an emerging hypothesis for the lethality of inhalation anthrax / K.M. Coggeshall, F. Lupu, J. Ballard, J.P. Metcalf, J.A. James et al. // J. Cell Mol. Med. - 2013. - №17. – Р.914–20.
11. Cunningham K. Mapping the lethal factor and edema factor binding sites on oligomeric anthrax protective antigen / K. Cunningham, D.B. Lacy, J. Mogridge, R.J. Collier // PNAS. - 2002. - №99. – Р. 7049–53.
12. D’Agnillo F. Anthrax lethal toxin downregulates claudin-5 expression in human endothelial tight junctions / F. D’Agnillo, M.C. Williams, M. Moayeri, J.M. Warfel // PLOS ONE. - 2013. - №8:e62576.
13. Firoved A.M. Bacillus anthracis edema toxin causes extensive tissue lesions and rapid lethality in mice / A.M. Firoved, G.F. Miller, M. Moayeri, R. Kakkar, Y. Shen et al. // Am. J. Pathol. - 2005. - №167. – Р.1309–20.
14. Friebe S. The Ins and Outs of Anthrax Toxin / S. Friebe, F. G. van der Goot, J. Bürgi // Toxins. - 2016. - №8(3). – Р.69.
15. Guo Q. Structural and kinetic analyses of the interaction of anthrax adenylyl cyclase toxin with reaction products cAMP and pyrophosphate / Q. Guo, Y. Shen, N.L. Zhukovskaya, J. Florian, W.J. Tang / J. Biol. Chem. - 2004. - №279. – Р. 29427–35
16. Hu H. Inactivation of Bacillus anthracis spores in murine primary macrophages / H. Hu, Q. Sa, T.M. Koehler, A.I. Aronson, D. Zhou / Cell. Microbiol. - 2006. - №8. – Р.1634–42.
17. Kintzer A.F. The protective antigen component of anthrax toxin forms functional octameric complexes / A.F. Kintzer, K.L. Thoren, H.J. Sterling, K.C. Dong, G.K. Feld et al. // J. Mol. Biol. - 2009. - №392. – Р.614–29.
18. Krantz B.A. A phenylalanine clamp catalyzes protein translocation through the anthrax toxin pore / B.A. Krantz, R.A. Melnyk, S. Zhang, S.J. Juris, D.B. Lacy et al. // Science. - 2005. - №309. – Р. 777–81.
19. Levy H. Toxin-independent virulence of Bacillus anthracis in rabbits / H. Levy, I. Glinert, S. Weiss, A. Sittner, J. Schlomovitz et al. // PLOS ONE. -2014. - №9:e84947.
20. Liu S. Capillary morphogenesis protein2 is the major receptor mediating lethality of anthrax toxin in vivo / S. Liu, D. Crown, S. Miller-Randolph, M. Moayeri, H. Wang et al. // PNAS. - 2009. - №106. – Р. 12424–29.
21. Liu S. Anthrax toxin targeting of myeloid cells through the CMG2 receptor is essential for establishment of Bacillus anthracis infections in mice / S. Liu, S. MillerRandolph, D. Crown, M. Moayeri, I. Sastalla et al. // Cell Host Microbe. - 2010. - №8. – Р. 455–62.
22. Liu S. Key tissue targets responsible for anthraxtoxininduced lethality / S. Liu, Y. Zhang, M. Moayeri, J. Liu, D. Crown et al. // Nature. - 2013. -№501. – Р. 63–68.
23. Lovchik J.A. Expression of either lethal toxin or edema toxin by Bacillus anthracis is sufficient for virulence in a rabbit model of inhalational anthrax / J.A. Lovchik, M. Drysdale, T.M. Koehler, J.A. Hutt, C.R. Lyons // Infect. Immun. - 2012. - №80. – Р. 2414–25.
24. Maize K.M. Anthrax toxin lethal factor domain 3 is highly mobile and responsive to ligand binding / K.M. Maize, E.K. Kurbanov, T. De La Mora-Rey, T.W. Geders, D.J. Hwang, M.A. Walters, R.L. Johnson, E.A. Amin, B.C. Finzel // Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography. – 2014. - №11. – Р. 2813–2822.
25. Moayeri M. The heart is an early target of anthrax lethal toxin in mice: a protective role for neuronal nitric oxide synthase (nNOS) / M. Moayeri, D. Crown, D.W. Dorward, D. Gardner, J.M. Ward et al. // PLOS Pathog. – 2009. - №4:e1000456.
26. Moayeri M. Anthrax pathogenesis / M. Moayeri, S.H. Leppla, C. Vrentas, A.P. Pomerantsev, S. Liu // Annual Reviev of Microbiology. - 2015. - № 69. – Р. 185-208.
27. Mogridge J. Involvement of domain 3 in oligomerization by the protective antigen moiety of anthrax toxin / J. Mogridge, M. Mourez, R.J. Collier // J. Bacteriol. - 2001. - №183. – Р. 2111–16.
28. Pannifer A.D. Crystal structure of the anthrax lethal factor / A.D. Pannifer, T.Y. Wong, R. Schwarzenbacher, M. Renatus, C. Petosa et al. // Nature. - 2001. - №.414. – Р. 229–33.
29. Raymond B. Anthrax lethal toxin impairs IL-8 expression in epithelial cells through inhibition of histone H3 modification / B. Raymond, E. Batsche, F. Boutillon, Y.Z. Wu, D. Leduc et al. // PLOS Pathog. - 2009. - №5:e1000359.
30. Shen Y. Structure of anthrax edema factor–calmodulin–adenosine 5 -(α,β-methylene)-triphosphate complex reveals an alternative mode of ATP binding to the catalytic site / Y. Shen, Q. Guo, N.L. Zhukovskaya, C.L. Drum, A. Bohm, W.J. Tang // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2004. - №317. – Р. 309–14.
31. Szarowicz S.E. Bacillus anthracis edema toxin impairs neutrophil actin-based motility / S.E. Szarowicz, R.L. During, W. Li, C.P. Quinn, W.J. Tang, F.S. Southwick // Infect. Immun. - 2009. - №77. – Р. 2455–64.
32. Tang W.J. The adenylyl cyclase activity of anthrax edema factor / W.J. Tang, Q. Guo // Molecular aspects of medicine. – 2009. - №30. – Р. 423–430.
33. Tinsley E. Isolation of a minireplicon of the virulence plasmid pXO2 of Bacillus anthracis and characterization of the plasmid-encoded RepS replication protein / E. Tinsley, A. Naqvi, A. Bourgogne, T.M. Koehler, S.A. Khan // J. Bacteriol. - 2004. - №186. – Р. 2717–23.
34. Xu L. Anthrax lethal toxin increases superoxide production in murine neutrophils via differential effects on MAPK signaling pathways / L. Xu, H. Fang, D.M. Frucht // J. Immunol. - 2008. - №180. – Р. 4139–47.
Рецензия
Для цитирования:
Родионов А.П., Иванова С.В. Токсины Bacillus anthracis и их роль в патогенезе заболевания. Нормативно-правовое регулирование в ветеринарии. 2023;(4):56-61. https://doi.org/10.52419/issn2782-6252.2023.4.56
For citation:
Rodionov A.P., Ivanova S.V. Bacillus anthracis toxins and their role in the pathogenesis of the disease. Legal regulation in veterinary medicine. 2023;(4):56-61. (In Russ.) https://doi.org/10.52419/issn2782-6252.2023.4.56
Просмотров:
103
Послать статью по эл. почте 